Claves bioquímicas para nuevas drogas

La inhibición de proteosomas sirve como base para crear fármacos y tratar enfermedades autoinmunes y cáncer.

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Membrana celular con anticuerpos. Técnicas como la microscopía y la cristalografía, junto a la bioinformática, han permitido estudiar en detalle los misterios de las células. Membrana celular con anticuerpos. Técnicas como la microscopía y la cristalografía, junto a la bioinformática, han permitido estudiar en detalle los misterios de las células.

Membrana celular con anticuerpos. Técnicas como la microscopía y la cristalografía, junto a la bioinformática, han permitido estudiar en detalle los misterios de las células.

Estructura de Bortezomib, un inhibidor de proteosoma para tratar el mieloma múltiple. Estructura de Bortezomib, un inhibidor de proteosoma para tratar el mieloma múltiple.

Estructura de Bortezomib, un inhibidor de proteosoma para tratar el mieloma múltiple.

Dr. Robert Huber, Nobel de Química 1988. Dr. Robert Huber, Nobel de Química 1988.

Dr. Robert Huber, Nobel de Química 1988. Foto por: Tamara Del Moral

Una de las premisas para desarrollar nuevos medicamentos es conocer los procesos que ocurren a niveles microscópicos dentro de un organismo. Por ejemplo, qué proteínas están presentes en las células, cuál es su función y estructura, cómo se forman y qué factores inhiben o estimulan su producción para poder diseñar compuestos que permitan hacer modificaciones según el objetivo.

También es importante conocer la estructura de los anticuerpos y sus receptores, que intervienen en las reacciones de defensa del cuerpo, para crear fármacos que bloqueen esas interacciones cuando hay, por ejemplo, enfermedades autoinmunes, como la artritis reumatoide y la esclerosis múltiple.

Herramientas como la microscopía de luz, microscopía electrónica y de fluorescencia, la resonancia magnética y la cristalografía, han permitido a los científicos poder ver y comprender mejor las estructuras, funciones e interacciones entre componentes biológicos.

Un experto en cristalografía, el doctor alemán Robert Huber, participó esta semana en varias actividades académicas en Panamá, con motivo de la Conferencia Internacional sobre los Últimos Avances en Biomedicina y Ciencias Interdisciplinarias, organizada por el Instituto de Investigaciones Científicas y Servicios de Alta Tecnología (Indicasat), con apoyo de la Secretaría Nacional de Ciencias, Tecnología e Innovación (Senacyt) y de la Embajada Británica en Panamá.

El Dr. Huber compartió el Premio Nobel de Química en 1988 con Johann Deisenhofer y Hartmut Michel. Su equipo logró cristalizar por primera vez una proteína clave para la fotosíntesis de las cianobacterias y determinó su estructura utilizando la cristalografía de rayos X.

Esta técnica permite conocer las posiciones de los átomos de una molécula, formando una imagen tridimensional de su estructura, y ayuda a estudiar los enlaces químicos entre los átomos. Se está utilizando mucho para el estudio de proteínas y el ADN con fines terapéuticos. Por sus múltiples aplicaciones en la medicina y la creación de nuevos materiales para atender enfermedades y problemas ambientales, la Unesco declaró el año 2014 como el “Año Internacional de la Cristalografía”.

En la conferencia inaugural del evento, Huber se refirió a la evolución de las técnicas para visualizar componentes biológicos y mencionó que la cristalografía aplicada a la biología “ha tenido un crecimiento exponencial desde la década de 1990”, permitiendo conocer alrededor de 80 mil estructuras.

Destacó que las proteínas en la membrana celular controlan gran parte de los procesos en la célula y por eso son de gran interés para desarrollar nuevos fármacos. Huber detalló, además, la importancia de las proteasas y de los proteosomas.

DILUCIDAR MECANISMOS

En las células ocurren normalmente procesos de degradación de proteínas para mantener un equilibrio y buen funcionamiento.

Unas enzimas llamadas proteasas actúan en ciertas moléculas de un sustrato, que puede ser una proteína o ácidos nucleicos, rompiendo sus enlaces y produciendo la liberación de aminoácidos.

La actividad de las proteasas es regulada de dos formas, mediante sustancias que inhiben su acción, y por la especificidad del sustrato.

Por ejemplo, la hirudina, contenida en las glándulas salivales de las sanguijuelas, es un inhibidor natural de la enzima trombina, que juega un rol clave en la coagulación de la sangre. Las sanguijuelas la usan para evitar que se coagule la sangre de su víctima. Conociendo esto, se han diseñado drogas inhibidoras de la trombina (anticoagulantes), como Hirudin e Hirulog.

Por otro lado, los “proteosomas”, que son grupos grandes de proteínas, han inspirado el desarrollo de medicamentos como Bortezomib, para tratar el mieloma múltiple, un tipo de cáncer que afecta la médula ósea.

Al inhibir selectivamente un proteosoma, no ocurre la “limpieza” normal de proteínas en la célula y se dan mecanismos que favorecen la destrucción directa de la célula enferma o tumoral.

De esta manera, la inhibición de proteosomas es un mecanismo que sirve como base para crear compuestos capaces de destruir células cancerosas, o para evitar la respuesta inmunológica en casos de desórdenes autoinmunes.

EMPRENDIMIENTO

Huber también compartió su experiencia en la creación de empresas dedicadas a la investigación y desarrollo de fármacos y destacó que, con apoyo del Gobierno, podrían formarse empresas de este tipo en Panamá.

El nobel también viajó a la ciudad de Chitré, provincia de Herrera. En el auditorio del Centro Regional Universitario de la Universidad de Panamá en Azuero, el científico habló ante estudiantes sobre su trabajo en el campo de la química, buscando motivar a las nuevas generaciones a estudiar esta carrera, la cual tiene múltiples aplicaciones que pueden contribuir al desarrollo y beneficio de la humanidad.

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